蛋白质是许多食品的重要组成成分，对其性质的了解很为重要。原子力显微镜为研究蛋白质分子提供了新的研究途径，运用原子力显微镜AFM可以观测蛋白质分子及聚集体的形貌。由于改变PH值或加入某些试剂可以降低蛋白网络的表面电荷，使蛋白质分子间的排斥力减小，聚合物相互作用，所以通过一定的处理，在适宜的浓度下，可以使蛋白质溶液形成凝胶网络，而无需加热处理，运用原子力显微镜可对不同条件下的蛋白网络进行微观结构的分析，为寻找形成凝胶网络的合适条件提供实验依据。运用原子力显微镜AFM观察经不同预处理的乳清蛋白(B-乳球蛋白、标准浓度乳清蛋白及冷凝浓度下的乳清蛋白），研究不同处理手段及处理条件对蛋白质变性及凝聚的影响，他们还通过观测添加1，4-二硫代苏糖醇前后蛋白质聚集体的形貌来研究双硫键对乳清蛋白聚集体的影响。原子力显微镜有望成为对蛋白质分子进行常规检测的简单方法及手段。
由于许多复杂的生物体系及食品体系的稳定性与不相溶两相间所形成的蛋白膜界面性质有关，以往都是从宏观层次上对其界面性质进行观察研究，如今可运用原子力显微镜AFM对其进行微观层次的研究，从分子尺度上得到其结构性质方面的信息。将原子力显微镜作为辅助工具对蛋黄中提取的低密度脂蛋白（LDL）进行研究，阐述了LDL在空气/水两相界面间的吸附机制及LDL中的各成分（如磷脂%阿朴脂蛋白（apoLDL等））在吸附过程中所起的作用，为如今受到广泛争议的LDL的吸附机制提供了实验依据，同时也为LDL在油/水界面间的吸附机制提供重要参考。模拟乳浊液和泡沫中所形成的蛋白质膜，运用原子力显微镜AFM对十六烷/水及空气/水界面间形成的小牛血清蛋白膜和B-酪蛋白膜进行了观察，同时结合其他实验方法（x-射线散射和中子散射试验。对蛋白膜的网络结构进行了分析，为研究蛋白膜在不同条件下的伸展和吸附特性提供了可能。