作为制革原料的动物皮是一种复杂的生物组织，其特有的纤维编织结构是皮革物理机械性能的基础，制革工艺过程中的化学、机械和生物作用，就是通过适度改变其组织结构并由此决定成革的性能和质量。动物皮中含量Z高的成分是胶原，胶原纤维具有多级结构，胶原*基本单位是胶原分子，是由3条左旋α肽链构成的右手螺旋分子，直径1．5nm，长约280nm，5个胶原分子按照四分之一错列排列，并通过首尾重叠部位相互交联形成微原纤维，直径约为8nm，微原纤维进一步形成直径为30nm到500nm不等的原纤维，原纤维排列形成基础纤维和纤维束。原子力显微镜使得人们可以直观观察到胶原的细微结构。根据制样方法的不同，我们这里把样品分为2类，原生胶原纤维和再生胶原纤维，前者是指从动物体上取下的组织，经过去肉、脱脂等步骤，直接用于AFM原子力显微镜观测，后者是指经过酸法、碱法或酶法分离提取出的胶原溶液，再经过一系列的处理制得的样品。
Revenko等用原子力显微镜观测了原生的鼠尾跟腱胶原纤维和再生的鼠尾跟腱胶原纤维，并与TEM、SEM测试结果比较。他们采用轻敲模式观测到的原生胶原纤维宽度约为200nm，D周期为69nm，明暗带之间高度差为16nm;重组的胶原纤维宽约90～130nm，D周期67nm，明暗带间高度差为4nm。与电镜结果比较，AFM原子力显微镜的横向分辨率(XY方向)接近SEM，不如TEM，但是原子力显微镜具有Z方向分辨率高的优势，能够获得明暗周期高度差。Baselt等用AFM原子力显微镜研究了原生鼠尾胶原纤维和再生牛皮胶原纤维的形态，得到类似的结果，原纤维D周期为60～70nm，明暗带间的高度差随原纤维的粗细由5到15nm不等，与TEM的结果相似，还发现在明带中有1nm深的小暗带;当将胶原纤维浸入水中测试时，D周期等结构不再明显。
利用原子力显微镜可以观察胶原纤维的顺序自组装过程。Gale等先制备了胶原溶液，然后在不同的时间间隔取样于AFM原子力显微镜下检测，观察到牛皮胶原从胶原分子(直径1～2nm，长300～500nm)到微原纤维(直径2～6nm、长大于10μm，D周期约67nm)，再到原纤维(D周期约67nm)的顺序自组装过程。Cisneros等用原子力显微镜追踪了牛皮胶原的自组装，提出胶原分子间先相互聚集成低聚物，然后重新排列组装成微原纤维的推论。
AFM不仅可以观测胶原纤维表面形貌，而且可以对胶原进行纳米解剖，观测胶原纤维内部结构形貌，进一步测试胶原的一些性能。Wen等在获得FLS(长间距片段)型胶原纤维的表面形貌之后，利用原子力显微镜实现了对单根胶原纤维的纳米解剖，对内部结构直接成像。Strasser等不仅通过显微解剖对牛皮胶原内部结构清晰成像，并且利用AFM原子力显微镜记录力—距离曲线，对胶原纤维外部和内部的弹性性能进行了测试。其结果显示:牛皮胶原原纤维高度为30nm，宽度为270nm，呈现清晰的明暗交替周期约78nm的条纹，解剖的深度约为原纤维高度的一半，纤维内部与外部的条纹结构相吻合，周期一致，弹性测试结果表明，原纤维内部与外部的杨氏模量相同，但是内部的黏度高于外部。
鉴于原子力显微镜可以在纳米尺度直接观察胶原的形态结构，所以近年也用于对提取胶原的形貌结构表征和鉴定，如:刘苏锐等用酶法提取猪皮胶原，在AFM原子力显微镜下观察其为300nm长、15nm宽的纤维，由此推断提取的猪皮Ⅰ型胶原结构未破坏。我们课题组采用酶法提取的牛跟腱I型胶原的原子力显微镜图像，可以看到胶原细纤维(Φ10～30nm)在云母表面铺展排布较均匀。